Обмен белков в организме

Реферат

Курсовая работа: 34 с., 12 источников, 5 рисунков

Объект исследования – Белковый обмен в организме человека.

Цель работы – исследование нарушения белкового обмена в организме человека.

Метод исследования – описательный

Белки — наиболее важные биологические вещества живых организмов. Они служат основным пластическим материалом, из которого строятся клетки, ткани и органы тела человека. Белки составляют основу гормонов, фер­ментов, антител и других образований, выполняющих сложные функции в жизни человека (пищеварение, рост, размножение, иммунитет и др.), способствуют нормаль­ному обмену в организме витаминов и минеральных солей. Белки участвуют в образовании энергии, особенно в период больших энергетических затрат или при недоста­точном количестве в питании углеводов и жиров. Энергетическая ценность 1 г белка составляет 4 ккал (16,7 кДж).

При недостатке белков в организме возникают серьез­ные нарушения: замедление роста и развития детей, изменения в печени взрослых, деятельности желез вну­тренней секреции, состава крови, ослабление умственной деятельности, снижение работоспособности и сопротив­ляемости к инфекционным заболеваниям.

валин, треонин, фенилаланин, аргинин, цистин, тирозин, аланин, серин, Белок, аминокислоты, гемоглобин,пуринових, инацина, гидрофильность, ураты, креатинина

Реферат

Введение

1. Обмен белков

1.1 Промежуточный обмен белков

1.2 Роль печени и почек в обмене белков

1.3 Обмен сложных белков

1.4 Баланс азотистого обмена

1.5 Нормы белков в питании

1.6 Регуляция белкового обмена

2. Тканевой обмен аминокислот

2.1 Участие аминокислот в процессах биосин­теза

2.2 Участие аминокислот в процессах катаболизма

2.3 Образование конечных продуктов обмена про­стых белков

3 Тканевой обмен нуклеотидов

3.1 Синтез ДНК и РНК

3.2 Катаболизм ДНК и РНК

4 Регуляция процессов азотистого обмена

5 Радиоизотопное исследование азотистого обмена

6 Патология азотистого обмена

6.1 Белковая недостаточность

6.2 Патология обмена аминоки­слот

7 Азотистый обмен в облученном организме

8 Изменение азотистого обмена в процессе старения

Вывод

Литература

ВВЕДЕНИЕ

Организм человека состоит из белков (19,6 %), жиров (14,7 %), углеводов (1 %), минеральных веществ (4,9 %), воды (58,8%). Он постоянно расходует эти вещества на образование энергии, необходимой для функционирования внутренних органов, поддержания тепла и осу­ществления всех жизненных процессов, в том числе физи­ческой и умственной работы.

Одновременно происходят восстановление и создание клеток и тканей, из которых построен организм человека, восполнение расходуемой энергии за счет веществ, посту­пающих с пищей. К таким веществам относят белки, жи­ры, углеводы, минеральные вещества, витамины, воду и др., их называют пищевыми. Следовательно, пища для организма является источником энергии и пластических (строительных) материалов.

Это сложные органические соединения из аминокис­лот, в состав которых входят углерод (50—55%), водород (6—7 %), кислород (19—24 %), азот (15—19 %), а также могут входить фосфор, сера, железо и другие элементы.

Белки — наиболее важные биологические вещества живых организмов. Они служат основным пластическим материалом, из которого строятся клетки, ткани и органы тела человека. Белки составляют основу гормонов, фер­ментов, антител и других образований, выполняющих сложные функции в жизни человека (пищеварение, рост, размножение, иммунитет и др.), способствуют нормаль­ному обмену в организме витаминов и минеральных солей. Белки участвуют в образовании энергии, особенно в период больших энергетических затрат или при недоста­точном количестве в питании углеводов и жиров. Энергетическая ценность 1 г белка составляет 4 ккал (16,7 кДж).

При недостатке белков в организме возникают серьез­ные нарушения: замедление роста и развития детей, изменения в печени взрослых, деятельности желез вну­тренней секреции, состава крови, ослабление умственной деятельности, снижение работоспособности и сопротив­ляемости к инфекционным заболеваниям.

Белок в организме человека образуется беспрерывно из аминокислот, поступающих в клетки в результате переваривания белка пищи. Для синтеза белка человека необходим белок пищи в определенном количестве и оп­ределенного аминокислотного состава. В настоящее вре­мя известно более 80 аминокислот, из которых 22 наи­более распространены в пищевых продуктах. Аминокис­лоты по биологической ценности делят на незаменимые и заменимые.

Незаменимы восемь аминокислот — лизин, триптофан, метионин, лейцин, изолейцин, валин, треонин, фенилаланин; для детей нужен также гистидин. Эти аминокислоты в организме не синтезируются и должны обязательно поступать с пищей в определенном соотношении, т. е. сбалансированными.

Особенно ценны незаменимые ами­нокислоты триптофан, лизин, метионин, содержащиеся в основном в продуктах животного происхождения, соот­ношение которых в пищевом рационе должно составлять 1:3:3.

Заменимые аминокислоты (аргинин, цистин, тирозин, аланин, серин и др.) могут синтезироваться в организме человека.

Пищевая ценность белка зависит от содержания и сбалансированности незаменимых аминокислот. Чем больше в нем незаменимых аминокислот, тем он ценней. Источниками полноценного белка являются мясо, рыба, молочные продукты, яйца, бобовые (особенно соя), ов­сяная и рисовая крупы.

Суточная норма потребления белка 1,2—1,6 г на 1 кг массы человека, т. е всего 57—118 г в зависимости от пола, возраста и характера труда человека. Белки живот­ного происхождения должны составлять 55 % суточной нормы. Кроме того, при составлении рациона питания следует учитывать сбалансированность аминокислотного состава пищи. Наиболее благоприятный аминокислотный состав представлен в сочетании таких продуктов, как хлеб и каша с молоком, пирожки с мясом, пельмени.

1 Обмен белков

Биологическое значение и специфичность белков. Белки являются основным веществом, из которого построена протоплазма клеток и меж­клеточные вещества. Жизнь — есть форма существования белковых тел (Ф. Энгельс). Без белков нет и не может быть жизни. Все ферменты, без которых не могут протекать обменные процессы, являются белковыми телами. С белковыми телами — миозином и актином — связаны явления мышечного сокращения. Переносчиками кислорода в крови являются пигменты белковой природы, у высших животных — гемоглобин, а у низших — хлорокруорин и гемоцианин. Белку плазмы, фибриногену, кровь обязана своей способностью к свертыванию. С некоторыми белко­выми веществами плазмы, так называемыми антителами, связаны иммун­ные свойства организма. Одно из белковых веществ сетчатки — зритель­ный пурпур, или родопсин — повышает чувствительность сетчатки глаза к восприятию света. Нуклеопротеиды ядерные и цитоплазматические принимают существенное участие в процессах роста и размножения. С участием белковых тел связаны явления возбуждения и его распростра­нения. Среди гормонов, участвующих в регуляции физиологических функций, имеется ряд веществ белковой природы.

Строение белков отличается большой сложностью. При гидролизе кислотами, щелочами и протеолитическими ферментами белок расщеп­ляется до аминокислот, общее число которых более двадцати пяти. Помимо аминокислот, в состав различных белков входят и многие другие компоненты (фосфорная кислота, углеводные группы, липоидные группы, специальные группировки).

Белки отличаются высокой специфичностью. В каждом организме и в каждой ткани имеются белки, отличные от белков, входящих в состав других организмов и других тканей. Высокая специфичность белков может быть выявлена при помощи следующей биологической пробы. Если ввести в кровь животного белок другого животного или раститель­ный белок, то организм отвечает на это общей реакцией, заключающейся в изменении деятельности ряда органов и в повышении температуры. При этом в организме образуются специальные защитные ферменты, спо­собные расщеплять введенный в него чужеродный белок.

Парэнтеральное (т. е. минуя пищеварительный тракт) вве­дение чужеродного белка делает животное через некоторый промежуток времени чрезвычайно чувствительным к повторному введению этого белка. Так, если морской свинке парэнтерально ввести небольшое количество (1 мг и даже меньше) чужеродного белка (сывороточные белки других живот­ных, яичные белки и т. д.), то через 10—12 дней (инкубационный период) повторное введение нескольких миллиграммов этого же самого белка вызывает бурную реакцию организма морской свинки. Реакция про­является в судорогах, рвоте, кишечных кровоизлияниях, понижении кро­вяного давления, расстройстве дыхания, параличах. В результате этих расстройств животное может погибнуть. Такая повышенная чувствитель­ность к чужеродному белку получила название анафилаксии (Ш. Рише, 1902), а описанная выше реакция организма — анафилак­тического шока. Значительно большая доза чужеродного белка, вводимая первый раз или до истечения инкубационного срока, не вызы­вает анафилактического шока. Повышение чувствительности организма к тому или иному воздействию называется сенсибилизацией. Сенсибилизация организма, вызванная парентеральным введением чуже­родного белка, сохраняется в течение многих месяцев и даже лет. Она может быть устранена, если ввести этот же белок повторно до истечения срока инкубационного периода.

Явление анафилаксии наблюдается и у людей в форме так называемой «сывороточной болезни» при повторном введении лечебных сывороток.

Высокая специфичность белков понятна, если учесть, что путем различного комбинирования аминокислот возможно образование бес­численного количества белков с различным сочетанием аминокислот. Расщепление белков в кишечнике обеспечивает не только возможность их всасывания, но и снабжение организма продуктами для синтеза своих собственных специфических белков.

Белки — сложные вещества — полимеры, состоящие из аминокислот, связанных между собой пептидной связью.

Основной строительный материал в организме.Являются переносчиками витаминов, гормонов, жирных кислот и др.

веществ.Обеспечивает нормальное функционировании иммунной системы.Обеспечивает состояние «аппарата наследственности».Являются катализаторами всех биохимических метаболических реакций организма. Организм человека в нормальных условиях (в условиях, когда нет необходимости пополнения дефицита ами- нокислот за счет распада сывороточных и клеточных белков) практически лишен резервов белка (мобилизу- емый резерв — 45г : 40г в мыщцах, 5г в крови и печени), поэтому единственным источником пополнения фонда аминокислот, из которых синтезируются белки организма, могут служить только белки пищи.

Различают заменимые аминокислоты (синтезируются в организме) и незаменимые аминокислоты (не могут синтезироваться в организме, а поэтому должны поступать в организм в пищей). К незаменимым аминокислотам относятся: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин (ВСАА).
Недостаток незаменимых аминокислот в пище приводит к нарушениям белкового обмена.

Кроме основной функции белков — белки как пластический материал, он может использоваться и как источник энергии при недостатке других веществ (углеводов и жиров). При окислении 1 г белка освобождается около 4,1 ккал.

Поступая в организм с пищей белки, окончательно расщепляются в кишечнике до аминокислот, всасываются в кровь и транспортируется в печень. Из печени аминокислоты поступают в ткани, где и используются в основном для синтеза белков. Конечными продуктами метаболизма белков является аммиак, мочевина, мочевая кислота. Они выводятся из организма почками и частично потовыми железами.

При избыточном поступлении белков в организм, превышающем потреб-ность, они могут превращаться в углеводы и жиры. Избыточное потребление белка вызывают перегрузку работы печени и почек, участвующих в обезвреживании и элиминации их метаболитов. Повышается риск формирования аллергических реакций. Уси- ливаются процессы гниения в кишечнике — расстройство пищеварения в кишечнике.

Дефицит белка в пище приводит к явлениям белкового голодания — истощению, дистрофии внутренних орга- нов, голодные отеки, апатия, снижению резистентности организма к действию повреждающих факторов внеш- ней среды, мышечной слабости, нарушении функции центральной и периферической нервной системы, нару- шению ОМЦ, нарушение развития у детей.

Суточная потребность в белках — 1 г/кг веса при условии достаточного содержания незаменимых аминокислот (например, при приеме около 30 г животного белка), старики и дети — 1,2-1,5 г/кг, при тяжелой работе, росте мышц — 2 г/кг.

Большую роль в обмене белков играет азот. Азот является обязательной составной частью белка и продуктов его расщепления. Азот поступает в организм только с белковой пищей. Белки содержат в среднем 16% азота. Азотистым балансом называется разность между количеством азота поступившего в организм и количеством азота выведенного из организма. Различают: азотистое равновесие, положительный и отрицательный азотистый баланс.

Для здорового в обычных условиях характерно азотистое равновесие. В период роста, во время беременности, при интенсивных физических нагрузках наблюдается (при росте мышечной массы) положительный азотистый баланс. Отрицательный азотистый баланс формируется при белковом голодании, лихорадочных состояниях, нарушениях нейроэндокринной регуляции белкового обмена.

Размещено на http://www.allbest.ru/

Размещено на http://www.allbest.ru/

Метаболизм белков в организме

1. Особая роль белков в питании

Белки являются незаменимым компонентом пищи. В отличие от белков — углеводы и жиры не являются незаменимыми компонентами пищи. Ежесуточно потребляется около 100 граммов белков взрослым здоровым человеком. Пищевые белки — это главный источник азота для организма. В смысле экономическом белки являются самым дорогим пищевым компонентом. Поэтому очень важным в истории биохимии и медицины было установление норм белка в питании.

В опытах Карла Фойта впервые были установлены нормы потребления пищевого белка — 118г/сутки, углеводов — 500г/сутки, жиров 56г/сутки. М. Рубнер первым определил, что 75% азота в организме находится в составе белков. Он составил азотистый баланс (определил, сколько азота человек теряет за сутки и сколько азота прибавляется).

У взрослого здорового человека наблюдается азотистое равновесие — «нулевой азотистый баланс» (суточное количество выведенного из организма азота соответствует количеству усвоенного).

Положительный азотистый баланс (суточное количество выведенного из организма азота меньше, чем количество усвоенного). Наблюдается только в растущем организме или при восстановлении белковых структур (например, в периоде выздоровления при тяжелых заболеваниях или при наращивании мышечной массы).

Отрицательный азотистый баланс (суточное количество выведенного из организма азота выше, чем количество усвоенного). Наблюдается при белковой недостаточности в организме. Причины: недостаточное количество белков в пище; заболевания, сопровождающиеся повышенным разрушением белков.

В истории биохимии проводились эксперименты, когда человека кормили только углеводами и жирами («безбелковая диета»). В этих условиях измеряли азотистый баланс. Через несколько дней выведение азота из организма уменьшалось до определенного значения, и после этого поддерживалось длительное время на постоянном уровне: человек терял ежесуточно 53 мг азота на кг веса в сутки (примерно 4 г азота в сутки). Это количество азота соответствует примерно 23-25 г. белка в сутки. Эту величину назвали «коэффициент изнашивания». Затем ежедневно добавляли в рацион 10г белка, и выведение азота при этом повышалось. Но все равно наблюдался отрицательный азотистый баланс. Тогда в пищу стали добавлять 40-45-50 граммов белка в сутки. При таком содержании белка в пище наблюдался нулевой азотистый баланс (азотистое равновесие). Эту величину (40-50 граммов белка в сутки) назвали физиологический минимум белка.

В 1951 году были предложены нормы белка в питании: 110-120 граммов белка в сутки.

В настоящее время установлено, что 8 аминокислот являются незаменимыми. Суточная потребность в каждой незаменимой аминокислоте — 1-1.5 гр., а всего организму необходимо 6-9 граммов незаменимых аминокислот в сутки. Содержание незаменимых аминокислот в разных пищевых продуктах различается. Позтому физиологический минимум белка может быть разным для разных продуктов.

Сколько необходимо съедать белка для поддержания азотистого равновесия? 20 гр. яичного белка, либо 26-27 гр. белков мяса или молока, либо 30 гр. белков картофеля, либо 67 гр. белков пшеничной муки. В яичном белке содержится полный набор аминокислот. При питании растительными белками необходимо гораздо больше белка для восполнения физиологического минимума. Потребности в белке у женщин (58 граммов в сутки) меньше, чем у мужчин (70 г. белка в сутки) — данные нормативов США.

2. Переваривание и всасывание белков в желудочно-кишечном тракте

белок желудочный пища кишечный

Переваривание не относится к процессам метаболизма, поскольку происходит вне организма (по отношению к тканям просвет желудочно-кишечного тракта является внешней средой). Задача переваривания — раздробить (расщепить) крупные молекулы пищевых веществ до маленьких стандартных мономеров, которые всасываются в кровь. Эти вещества, которые получаются в результате переваривания, уже лишены видовой специфичности. Но энергетические запасы, имеющиеся в пищевых веществах, сохраняются, и в дальнейшем используются организмом.

Все пищеварительные процессы являются гидролитическими, то есть не приводят к большой потери энергии — они не окислительные. Каждые сутки в организм человека всасывается примерно 100 граммов аминокислот, которые поступают в кровь. Еще 400 граммов аминокислот поступает ежесуточно в кровь в результате распада собственных белков тела. Все эти 500 г. аминокислот представляют собой метаболический пул аминокислот. Из этого количества 400 граммов используется для синтеза белков тела человека, а оставшиеся 100 г. ежедневно распадаются до конечных продуктов: мочевина, CO2. В процессе распада образуются также необходимые организму метаболиты, способные выполнять функции гормонов, медиаторов различных процессов и другие вещества (например: меланины, гормоны адреналин и тироксин).

Для белков печени период полураспада составляет 10 дней. Для белков мышц этот период составляет 80 дней. Для белков плазмы крови — 14 дней, печени — 10 дней. Но есть белки, которые распадаются быстро (для a2-макроглобулина и инсулина период полураспада — 5 мин).

Ежедневно ресинтезируется около 400 г. белков.

Распад белков до аминокислот происходит путем гидролиза — присоединяется H2O по месту расщепления пептидных связей под действием протеолитических ферментов. Протеолитические ферменты называются ПРОТЕИНАЗАМИ или ПРОТЕАЗАМИ. Существует много разных протеиназ. Но по структуре каталитического центра все протеиназы делят на 4 класса:

1. СЕРИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ — у них в каталитическом центре содержатся аминокислоты серин и гистидин.

2. ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ — в каталитическом центре цистеин и гистидин.

3. КАРБОКСИЛЬНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ (АСПАРТИЛЬНЫЕ) в каталитическом центре содержат 2 радикала аспарагиновой кислоты. К ним относится пепсин.

4. МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ. В каталитическом центре этих ферментов находятся гистидин, глутаминовая кислота и ион металла (карбоксипептидаза «А», коллагеназа содержат Zn2+).

Все протеиназы различаются по механизму катализа и по условиям среды, в которой они работают. В каждой молекуле белка имеются десятки, сотни и даже тысячи пептидных связей. Протеиназы разрушают не любую пептидную связь, а строго определенную.

Как происходит узнавание «своей» связи? Это определяется структурой адсорбционного центра протеиназ. Пептидные связи отличаются только тем, какие аминокислоты участвуют в их образовании.

Структура адсорбционного центра такова, что она позволяет распознать радикал той аминокислоты, СООН-группа которой образует эту связь. В некоторых случаях для субстратной специфичности имеет значение аминокислота, аминогруппа которой образует гидролизуемую связь. А иногда обе аминокислоты имеют значение для определения субстратной специфичности фермента.

С практической точки зрения все протеиназы по их субстратной специфичности могут быть разделены на 2 группы:

1. Малоспецифичные протеиназы

2. Высокоспецифичные протеиназы

Размещено на Allbest.ru

Образование конечных продуктов обмена простых белков

⇐ Предыдущая12345Следующая ⇒

Возникший в процессах обмена веществ аммиак и безазотистый остаток аминокислот претерпевают своеобразные превращения. Основной путь нейтрализации и связывания аммиака у уреотелических животных заключается в синтезе мочевины, протекающем в печени и состоящем из серии последовательных ферментативных реакций. Первый этап этого процесса заключается в образовании карбамилфосфата (так же, как при синтезе пиримидиновых оснований), затем карбамильная группа акцептируется орнитином.

Образовавшийся при этом цитруллин эндергонически реагирует с аспарагиновой к-той. Образовавшаяся аргининянтарная к-та подвергается расщеплению: один из продуктов реакции — фумаровая к-та — включается в цикл трикарбоновых кислот, другой — аргинин — гидролитически расщепляется аргиназой на мочевину и орнитин (рис. 5). Последний вновь включается в цепь превращений, приводящих к образованию мочевины. Процесс этот, получивший наименование орнитинового цикла, протекает в печени, хотя отдельные его реакции представлены также в сердце, ткани мозга и др.


Рис.

5. Орнитиновый цикл

Т. о., азот, выводимый из организма в виде мочевины, наполовину берется из аммиака и наполовину из аспарагиновой к-ты.

Нейтрализация образующегося в организме аммиака происходит еще путем синтеза амидов — аспарагина и глутамина. Амидная группа последнего участвует в синтезе пуринов, нуклеиновых кислот и т. д.

Нейтрализация аммиака у урикотелических животных (рептилии, птицы) связана с образованием мочевой кислоты (см.).

Безазотистая часть аминокислот, как правило, включается через многочисленные промежуточные этапы в разные стадии окислительных превращений по циклу трикарбоновых кислот (см. Трикарбоновых кислот цикл).

Согласно схеме, приведенной на рис. 6, отчетливо выявляется роль аминокислот в обеспечении энергетических запросов организма. Нарушения в превращениях тех или иных аминокислот часто генетически обусловлены и являются причиной различных болезней.

Причиной нарушений, как правило, является дефект в одном специфически действующем ферменте или в серии ферментативных реакций. Эти нарушения могут возникнуть, напр., в силу недостаточного образования или слишком быстрого расщепления кофермента, участвующего во многих ферментативных процессах.

Тканевой обмен нуклеотидов

Продукты распада нуклеопротеидов и нуклеиновых кислот — нуклеотиды и нуклеозиды — претерпевают в органах п тканях различные превращения.

Синтез ДНК и РНК

Нуклеотиды — как пуриновые, так и пиримидиновые — участвуют в синтезе нуклеиновых кислот в клеточных ядрах. Синтез ДНК осуществляется ферментами — ДНК-полимеразами, для которых субстратами служат дезоксирибонуклеозидтрифосфаты.

Синтез ДНК сопровождается освобождением молекул пирофосфата в количестве, соответствующем числу молекул нуклеозидтрифосфатов, вступивших в реакцию. ДНК (образец) и вновь синтезированный полинуклеотид образуют вместе двутяжную ДНК. Схема этого процесса может быть представлена в следующем виде:


Схема биосинтеза ДНК

Буква «d» перед символом нуклео-зидтрифосфата или мононуклеотидов в синтезированной молекуле ДНК обозначает, что в биосинтезе участвуют нуклеотиды, в к-рых пентоза представлена дезоксирибозой, т. е. дезоксирибонуклеотиды. Образование дезоксирибонуклеотидов происходит в результате сложного процесса восстановления рибонуклеотидов при действии нечувствительного к нагреванию белка — тиоредоксина.

Восстановленная форма тиоредоксина образуется под действием редуктазы (фермента флавопротешговой природы), коферментом к-рого служит восстановленный никотинамидадениндпнуклеотидфосфат (НАДФ) по схеме:

Образовавшаяся восстановленная форма тпоредоксина участвует в образовании дезоксинуклеотиддифосфатов (дНДФ) путем переноса редуцирующих эквивалентов на акцептирующие пх нуклеотиддифосфаты (НДФ):

Вновь образованная ДНК и служившая шаблоном ДНК могут на своих концах соединиться под влиянием фермента ДНК-лигазы и образовать циклическую структуру ДНК.


Рис. 6. Цикл трикарбоновых кислот (по Ленинжеру)

Синтез РНК осуществляется при участии полинуклеотидфосфорилазы — фермента, обусловливающего обратимую реакцию соединения нуклеозидднфосфатов в присутствии ионов магния и первоначальной РНК:


Схема биосинтеза РНК

Образованный полимер содержит 3 ′-5 ′-фосфодиэфирные связи, к-рые расщепляются рибонуклеазой. Реакция обратима и может быть направлена справа налево (в сторону распада полимера) при увеличении концентрации неорганического фосфата. Первоначальная РНК в данном случае не играет роли шаблона, по к-рому синтезируется полинуклеотид. Скорее всего свободная ОН-группа, находящаяся в концевом нуклеотиде РНК, необходима для присоединения к ней последующих нуклеотидов независимо от входящих в их состав оснований.

По-видимому, в интактной клетке полинуклеотидфосфорилазе принадлежит функция не образования полимера, а расщепления РНК. Что касается высокополимерной РНК с определенной последовательностью нуклеотидов, то образование ее осуществляется РНК-полимеразой, действие к-рой аналогично ферменту, синтезирующему ДНК. РНК-полимераза активна в присутствии ДНК-шаблона, осуществляет синтез РНК из нуклеозидтрифосфатов и собирает их в последовательности, предопределенной структурой ДНК:


Схема синтеза полимерной РНК

Катаболизм ДНК и РНК

Деградация ДНК и РНК происходит по этапам. Ферменты, расщепляющие РНК, — рибонуклеазы — широко представлены в различных животных тканях. Под влиянием рибонуклеаз двоякого типа — трансфераз и истинных гпдролаз — из РНК образуются олиго- и мононуклеотиды.

Ферменты, расщепляющие ДНК, принадлежат к нуклеазам — гидролазам; результатом их действия является образование олигонуклеотидов как с концевым 5′-фосфатом, так и 5′-фосфатом. Под влиянием диэстераз, специфических нуклеотидаз, фосфорилаз, фосфатаз и нуклеозидаз происходит деградация нуклеотидов с образованием свободных пуриновых и пиримндиновых оснований, дальнейшее превращение к-рых идет по разным путям.

Пуриновые основания — аденин и гуанин — подвергаются гидролитическому дезаминированию под влиянием ферментов аденазы и гуаназы. Из аденина образуется 6-оксипурин (гипоксантин), из гуанина — 2,6-диоксипурин (ксантин). Эти превращения ампнопуринов могут происходить и без предварительного распада соответствующих нуклеотидов и нуклеозидов. Гипоксантин и ксантин подвергаются дальнейшему окислению под влиянием фермента ксантиноксидазы. Конечным продуктом этого окисления является 2, 6, 8-триоксипурин, или мочевая кислота (см.). У человека мочевая к-та дальнейшим превращениям не подвергается и является постоянной составной частью мочи п конечным продуктом обмена пуриновых нуклеотидов и пу-риновых оснований. У большинства млекопитающих мочевая к-та не представляет собой конечного продукта обмена веществ и переходит в аллантоин под действием фермента уриказы.


Рис. 7. Схема распада (деградации) пуриновых оснований

Стадии дезаминирования и окисления пуриновых оснований представлены на рис.

По иному пути идет деградация пиримидиновых оснований (см.). Первый шаг заключается в восстановлении урацила в дигидроурацил с последующим гидролизом, приводящим к образованию сначала β-уреидопропионовой к-ты, а затем β-аланина, NH3 и СО2 (рис.8):

Рис. 8. Схема распада (деградации) пиримидиновых оснований

Аналогичные превращения тимина приводят к образованию β-аминоизо-масляной к-ты.

Т. о., конечным продуктом обмена пуринов у человека является мочевая к-та, а пиримидинов — углекислый газ и аммиак, к-рые могут быть источниками образования мочевины. Что касается (β-аланина, то эта аминокислота участвует в биосинтезе дипептидовкарнозина (см.) и ансерина (см.), в большом количестве содержащихся в скелетной мускулатуре позвоночных животных.

В мышечной ткани человека содержится лишь карнозин.

β-аланин является также составной частью пантотеновой к-ты, а следовательно, и коэнзима А, играющего очень важную роль в обмене жирных кислот, стеринов, а также в цикле трикарбоновых кислот.

⇐ Предыдущая12345Следующая ⇒

Дата добавления: 2017-01-28; просмотров: 907 | Нарушение авторских прав

Рекомендуемый контект:


Похожая информация:


Поиск на сайте:


Добавить комментарий

Закрыть меню